【摘 要】
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海兔酸性多肽 (Aplysia acidic peptide,AAP) 和海兔胰岛素C β (Aplysia Insulin C β,AI C β)的一级结构分别由27和15个氨基酸残基组成,其中前者含有6个亮氨酸残基(L),并
【机 构】
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厦门大学生命科学学院生物学系,Department
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海兔酸性多肽 (Aplysia acidic peptide,AAP) 和海兔胰岛素C β (Aplysia Insulin C β,AI C β)的一级结构分别由27和15个氨基酸残基组成,其中前者含有6个亮氨酸残基(L),并组成3对L-L键,后者仅有2个亮氨酸残基,组成1对L-L键.选用基质辅助激光解吸离子化飞行时间(matrix-assisted laser desorption/ionization time of fight,MALDI-TOF)质谱技术研究AAP,AI C β和它们分解产物的一级结构稳定性过程中,发现在弱酸性介质条件下,AAP和AI C β的L-L酰氨键键能比L-R键能(R表示除了L以外的氨基酸残基)更强,不易被分解.AI C β和猪血管紧张肽I(angiotensin I,AnI) 样品中均含有单电荷的多聚肽.随着多肽聚合数递增,多肽质谱峰的相对强度剧减.AI C β在形成多聚肽过程中,发生释放H +的现象.
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