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采用PCR方法克隆到结核分枝杆菌H37Rv的高丝氨酸激酶基因thrB，将其连接到pET-28a（＋）表达载体中，在大肠杆菌E．coli BL21（DE3）中经丙基硫代半乳糖苷（IPTG）诱导得到高效表达．用Ni·NTA His·Bind亲和层析柱对表达的活性重组蛋白进行了分离纯化，并对其酶学性质进行了研究．结果表明：重组结核分枝杆菌高丝氨酸激酶能以L-高丝氨酸和Ⅳ阳为底物催化L-高丝氨酸生成O-磷酰-L-高丝氨酸，该酶的比活力为2．946U／mg，对底物L-高丝氨酸和ATP的米氏常数分