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p53-MDM2相互作用已经成为治疗癌症药物设计的重要靶标。采用分子动力学模拟和MM—PBSA方法计算了肽类抑制剂PMI与MDM2的绝对结合自由能，通过基于残基的自由能分解方法计算了MDM2的各残基与PMI的相互作用。结果表明：CH-π、CH—CH和π-π相互作用驱动了PMI在MDM2疏水性裂缝中的结合；相关矩阵的计算表明PMI在一定程度上诱导了MDM2内部的相关运动。