【摘 要】
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克隆表达副猪嗜血杆菌β-半乳糖苷酶(BgaC),并测定其酶学特性。以副猪嗜血杆菌SH0165菌株基因组为模板,将BgaC基因的序列(1 791bp)克隆到pET32a质粒上,并电转化BL21表达菌株
【机 构】
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新疆农业大学动物医学学院,新疆天康畜牧科技有限公司,华中农业大学大学动物医学学院
【基金项目】
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全国生猪产业产业体系[猪病防控研究(CARS-36)];新疆维吾尔族自治区自然科学基金项目(2014211B020);新疆农业大学畜牧学科研流动站博士后经费
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克隆表达副猪嗜血杆菌β-半乳糖苷酶(BgaC),并测定其酶学特性。以副猪嗜血杆菌SH0165菌株基因组为模板,将BgaC基因的序列(1 791bp)克隆到pET32a质粒上,并电转化BL21表达菌株。以His标签融合蛋白纯化操作方法纯化表达产物。用聚丙烯酰胺凝胶电泳测定β-半乳糖苷酶的天然分子质量,以邻硝基苯β-D-半乳吡喃糖苷为底物测定其酶学特性。结果表明,在大肠埃希菌BL21中成功表达了副猪嗜血杆菌的BgaC基因,经鉴定pET32a+BgaC重组菌表达的蛋白大小为82.4ku。纯化后BgaC的酶比活力为1 795U/mg,pET32a+BgaC重组蛋白的最适pH为6~7,最适温度为30℃~37℃。副猪嗜血杆菌β-半乳糖苷酶(BgaC)具有糖苷酶活性能够介导糖蛋白的降解,在氨基酸序列上存在高度保守的区域,在生物技术领域具有广泛的应用前景。
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