【摘 要】
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为了进一步研究蛋白质氧化对乳清分离蛋白(WPI)功能性质及流变学性质的影响,试验采用两种不同浓度的氧化系统H2O2(1 mmoL/L~20 mmoL/L)和FeCl3浓度(0.1 mmoL/L~2 mmoL/L)对WP
【机 构】
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石河子大学食品学院,新疆生产建设兵团特色果蔬工程研究中心
【基金项目】
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石河子大学高层次人才科研启动资金项目(RCZX201127);兵团科技支疆专项计划(2010ZJ13);石河子大学青年骨干教师培训项目(3152SPXY01027)
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为了进一步研究蛋白质氧化对乳清分离蛋白(WPI)功能性质及流变学性质的影响,试验采用两种不同浓度的氧化系统H2O2(1 mmoL/L~20 mmoL/L)和FeCl3浓度(0.1 mmoL/L~2 mmoL/L)对WPI分别氧化1 h、3 h、5 h,测定其性质。结果表明:20 mmoL/L的H2O2氧化WPI 5 h,其乳化活性下降了50%以上;1 mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其凝胶硬度降低了94.5%;20 mmoL/L H2O2与1mmoL/L FeCl3氧化WPI 3 h,其弹性从0.976下降到0.713和0.721,分别降低了26.9%和26.1%;当H2O2浓度20 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到5399 Pa,复合模量从10890 Pa降到6653 Pa,分别降低了33.79%和38.91%;当FeCl3浓度为1 mmoL/L时,弹性模量从8154 Pa降到4935 Pa,复合模量从10890 Pa降到6049 Pa,分别降低了39.47%和44.45%。长时间高浓度的氧化条件使得蛋白质的空间结构受到严重影响,WPI的功能性质及凝胶质地发生较大的变化。因此,在实际生产中应尽可能地控制蛋白氧化的发生,减少其因为氧化所带来的营养损失或者降低其应用价值。
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