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耐热纤维素酶具有广泛的应用前景，本研究室在利．用大肠杆菌表达来自Pyrococcus horikoshii的极端耐热β-1，4-内切纤维素酶基础上，建立了包括热处理、DEAE Sepharose Fast F1ow阴离子层析的纯化工艺，分离纯化获得单一组分的重组极端耐热β-1，4-内切纤维素酶（EGPh），SDS—PAGE测定该酶纯度大于90％，以CMC—Na为底物，DNS法测定比活22．3U／mg，活性收率为73．3％，纯化倍数为45倍．酶学性质研究表明，该酶的分子量为43KD，等电点（PI）为5．3，