【摘 要】
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1 Prion蛋白及其生物学功能rn1.1人类Prion蛋白包括两种异构体正常Prion蛋白(PrPC)和致病性Prion蛋白(PrPSC).它们具有相同的一级结构,其分子量约为33-35kDa,由253-254个氨基
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1 Prion蛋白及其生物学功能rn1.1人类Prion蛋白包括两种异构体正常Prion蛋白(PrPC)和致病性Prion蛋白(PrPSC).它们具有相同的一级结构,其分子量约为33-35kDa,由253-254个氨基酸组成,N端含有由22个氨基酸残基组成的信号肽序列,23-95处有一段富含甘氨酸和Cu2+等的5个8肽重复区,96-112氨基酸为转录控制区,113-136氨基酸为跨膜区(复制关键区),在179-214处组氨酸残基间有1个二硫键连结.第136-231氨基酸间有3个螺旋区.在C端第232氨基酸残基连结一个糖基磷脂酰肌醇(GPI),锚定位于细胞膜的穴样内陷类结构域.但二者的空间结构及生化特性不同:PrPC的α螺旋占40%,β折叠占3%,易被蛋白酶K分解,溶于非变性去污剂,而PrPSC则α螺旋占3%,β折叠占43%,不易被蛋白酶K分解,不溶于非变性去污剂.
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