【摘 要】
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对欧文氏菌Erwinia sp.E5株所产β-半乳糖苷酶进行分离纯化,所得纯酶的比酶活为554.92U/mg.蛋白质。对纯化得到的酶进行酶学性质研究,其最适反应温度为40℃,在20℃保持40%以
【基金项目】
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江苏省自然科学基金(编号:BK2008103);教育部博士点基金(编号:200802951022)
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对欧文氏菌Erwinia sp.E5株所产β-半乳糖苷酶进行分离纯化,所得纯酶的比酶活为554.92U/mg.蛋白质。对纯化得到的酶进行酶学性质研究,其最适反应温度为40℃,在20℃保持40%以上的酶活力;该酶最适反应pH为7.0,在pH 6.5体系中保持95%的酶活力;Mg2+和Na+对该酶具有激活作用,而Ca2+为弱抑制剂。乳糖水解试验显示该酶在乳糖含量小于10%的反应体系中具有较高反应速率。
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