去B链羧端七肽人胰岛素的分离纯化及性质研究

来源 :中国生物化学与分子生物学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:osinfobyl
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在大肠杆菌温度诱导体系中以非融合方式进行去B链羧端七肽人胰岛素原基因的表达,获得去B链羧端七肽人胰岛素原,表达产物占细胞总蛋白量的13%,表达产物经SephadexG-50柱层析分离及胰蛋白酶和羧肽酶B的酶促转化等步骤,可得到纯度达94%以上的去B链羧端七肽人胰岛素,其氨基酸组成与预期值相符,受体活性是标准猪胰岛素的1%。
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