【摘 要】
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目的 :将天然型hIL 3蛋白经定点突变为hIL 3突变体蛋白 ,并在大肠杆菌中表达及纯化。方法 :超声破碎细菌得到包涵体 ,经DEAEFastFlow,SephaecrylS 200HR等层析步骤纯化。结果
【机 构】
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目的 :将天然型hIL 3蛋白经定点突变为hIL 3突变体蛋白 ,并在大肠杆菌中表达及纯化。方法 :超声破碎细菌得到包涵体 ,经DEAEFastFlow,SephaecrylS 200HR等层析步骤纯化。结果 :经以上一系列纯化 ,得到的人IL 3突变体蛋白纯度达90 % ,比活性为7.3×104 U/ml ,总回收率为100 %。结论 :突变体hIL 3在大肠杆菌中得到高效表达 ,并获得高纯度、高活性的hIL 3蛋白。
OBJECTIVE: The natural hIL 3 protein was site-directed mutated into hIL 3 mutant protein and expressed and purified in E. coli. Methods: Inclusion bodies were obtained by ultrasonic disruption of bacteria and purified by DEAEFast Flow, Sephacryl S 200HR and other chromatographic steps. Results: After a series of purification, the purity of human IL 3 mutant protein was 90%. The specific activity was 7.3 × 104 U / ml. The total recovery was 100%. CONCLUSION: The mutant hIL 3 is highly expressed in E. coli, and high purity and highly active hIL 3 protein is obtained.
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