N2和H+在固氮酶活性中心金属原子簇中还原位点的分析

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目前研究表明,固氮酶的生理底物氮气(N2)和质子(H+)在钼铁蛋白中的铁钼辅因子(FeMo-co、)上被还原,但其确切的还原位点尚未确定.对比分析了棕色固氮菌(Azotobacter vinelandii,Av)野生型(WT)与 5 种突变株(包括FeMo-co附近 2 个保守氨基酸α-191Gln 和α-195His 单突变菌株(Qα191K 和 Hα195Q)、FeMo-co 上钼原子相连的高柠檬酸突变株(nifv-)以及α-191Gln 和α-195Hns 与高柠檬酸的双突变菌株(Qα191K/nif-和 Hα195Q/nifv-))固氮酶催化还原 N2 和 H+活性的变化,结果表明,N2 在靠近 FeMo-co中心硫原子(S2B)的 Fe2 和 Fe6 上络合和还原,FeMo-co 上的钼原子是 H+还原的位点.结合生物信息学分析结果显示,[8Fe7S] 和 FeMo-co 之间可能存在两条平行的电子传递通路.
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