【摘 要】
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构建了鼠脑红蛋白（Mouse neuroglobin）的突变体F106L,以探求近端残基对脑红蛋白血红素口袋结构的贡献.通过溶液核磁共振方法研究了外来配体氰根离子与NgbF106L蛋白的结合作用,
【机 构】
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中国人民大学化学系,北京师范大学生命科学学院,北京师范大学化学学院
【基金项目】
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国家自然科学基金（批准号：20473013）、教育部科技重点项目（批准号：105010）和国家“九七三”计划项目（批准号：2004CB719900）资助.
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构建了鼠脑红蛋白（Mouse neuroglobin）的突变体F106L,以探求近端残基对脑红蛋白血红素口袋结构的贡献.通过溶液核磁共振方法研究了外来配体氰根离子与NgbF106L蛋白的结合作用,结果显示,此结合存在动力学过程,并且NgbF106LCN突变蛋白氰根络合物可以可逆地释放氰根离子,并使原来的第6配体His64（E7）又结合回到血红素铁上.研究结果揭示,G5（Phe106）残基对脑红蛋白血红素构象而言较为保守;QM/MM结构优化结果表明,位于G5和FG5的近端残基对蛋白结构稳定性具有重要作用,并
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