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对S.hygroscopicus来源的谷氨酰胺转胺酶（microbial transglutaminase,MTG）进行分子改造,在MTG的N端区域引入二硫键,增强其热稳定性。通过序列比对与结构分析、运用Disulfide by Design软件,构建含有二硫键的突变体MTG（4-284）。在55℃下处理10 min,MTG（4-284）可以保持95%的酶活,而原始酶MTG仅剩15%的酶活。圆二色谱检测结果显示MTG和MTG（4-284）的T50分别为58和65℃。以上结果对MTG的分子水平的深入研究提供