【摘 要】
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采用不同的结晶条件生长了μ-crystallin晶体(CRYM)并解析了人源CRYM与NADPH复合物晶体结构(PDB code 2I99),将分辨率由2.6提高至1.9,修正了2I99的结构。CRYM单体相较2I9
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采用不同的结晶条件生长了μ-crystallin晶体(CRYM)并解析了人源CRYM与NADPH复合物晶体结构(PDB code 2I99),将分辨率由2.6提高至1.9,修正了2I99的结构。CRYM单体相较2I99结构少3个β折叠和一个310螺旋。NADPH Pro-R面具有多个保守位点可能参与酮亚胺还原酶活性,通过与同源蛋白OCD和AlaDH比对,推测了底物结合位点和催化位点。
The crystal structure of human CRYM and NADPH complex (PDB code 2I99) was grown using different crystallization conditions and the resolution was raised from 2.6 to 1.9 . The structure of 2I99 was modified. The CRYM monomer has 3 fewer beta sheets and one 310 helix than the 2I99 structure. NADPH Pro-R surface with multiple conserved sites may be involved in ketimine reductase activity, by homologous proteins OCD and AlaDH alignment, suggesting that the substrate binding sites and catalytic sites.
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