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为在大肠杆菌中高效、非融合、可溶性表达重组人成纤维细胞生长因子21（rhFGF-21），研究了纯化方法，以获得具有较高生物活性的rhFGF-21。全基因合成人成纤维细胞生长因子21cDNA序列，克隆进原核表达载体pET-3c，在转化大肠杆菌BL21（DE3）PlysS中进行表达。表达产物经盐析、层析等方法纯化后，利用3T3-L1细胞鉴定其促葡萄糖摄取的生物学活性。结果表明：rhFGF-21在BL21（DE3）PlysS实现了高效、非融合、可溶性表达，目的蛋白占菌体总蛋白的20％左右；表达产物经纯化后，纯度