【摘 要】
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通过DEAE-sepharose-FF离子交换层析法,对牛背最长肌中钙激活酶(calpain)进行了分离纯化,并确定了最佳分离条件.试验分2个阶段进行离子交换线性梯度洗脱,第1阶段线性梯度为浓
【机 构】
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山东省农业科学院原子能研究所,山东农业大学食品学院
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通过DEAE-sepharose-FF离子交换层析法,对牛背最长肌中钙激活酶(calpain)进行了分离纯化,并确定了最佳分离条件.试验分2个阶段进行离子交换线性梯度洗脱,第1阶段线性梯度为浓度0～215 mmol/L NaCl,第2阶段线性梯度为浓度215～500 mmol/L NaCl,洗脱流速为2 mL/min,并对每一纯化步骤蛋白浓度的变化情况作出了详细的描述和说明;在波长280 nm下测定洗脱液的光吸收值,洗脱得到3个蛋白峰,μ-calpain和m-calpain分别在NaCl浓度为130～200 mmol/L和230～330 mmol/L时被洗脱下来,钙激活酶蛋白抑制剂(calpastatin)在NaCl浓度为25～125 mmol/L时被洗脱下来.calpain的分子量约为110 kDa,通过对提取液电泳试验表明,检测结果恰好在分子量约为110 kDa处有一条清晰的带,说明所得提取物为calpain.
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