【摘 要】
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目的探讨融合蛋白SD-HA能否通过竞争结合BCR-ABL的第177位酪氨酸磷酸化位点（Y177p），调控与其相关的下游信号分子活性，进而抑制K562细胞增殖并诱导凋亡。方法Western blot结合免疫共沉淀技术分析融合蛋白SD-HA与BCR-ABL的Y177p的相互作用，及其对下游信号途径Ras-MAPK和磷脂酰肌醇3-激酶(PI3K)-Akt的影响；Western blot分析融合蛋白SD-
【机 构】
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400010 重庆医科大学第二附属医院检验科,400010 重庆医科大学第二附属医院血液科,400010 重庆医科大学第二附属医院感染科,400010 重庆医科大学第二附属医院感染科,重庆医科大学检验
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目的探讨融合蛋白SD-HA能否通过竞争结合BCR-ABL的第177位酪氨酸磷酸化位点（Y177p），调控与其相关的下游信号分子活性，进而抑制K562细胞增殖并诱导凋亡。
方法Western blot结合免疫共沉淀技术分析融合蛋白SD-HA与BCR-ABL的Y177p的相互作用，及其对下游信号途径Ras-MAPK和磷脂酰肌醇3-激酶(PI3K)-Akt的影响；Western blot分析融合蛋白SD-HA对细胞膜受体死亡途径级联反应caspase-8、caspase-3和PRAP的影响。
结果双向免疫共沉淀实验可检测到融合蛋白SD-HA能与Grb2竞争性结合BCR-ABL Y177p，形成复合物。融合蛋白SD-HA可降低活化Ras、磷酸化MAPK（p-MAPK）、p-ELK的表达水平，抑制Ras-MAPK信号途径；融合蛋白SD-HA还可降低p-Akt及Akt的底物p-GSK的表达水平，抑制PI3K-Akt信号途径，从而抑制K562细胞增殖；通过死亡效应结构域（DED）与caspases-8前体DED结合而寡聚化，激活caspases-8、caspase-3和PRAP，诱导K562细胞凋亡。
结论融合蛋白SD-HA抑制BCR-ABL-Y177与Grb2结合的策略，可作为慢性髓性白血病治疗新的切入点。
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