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以大肠杆菌(Escherichia coli)BL21为表达宿主,重组表达小鼠表皮生长因子.以pET30a为出发载体,构建了包含mEGF编码序列的重组表达载体pETmEGF,采用低温诱导表达和无破胞程序的冻融法进行纯化,得到了浓度为17.24μg/mL和纯度为57%的mEGF融合蛋白,其活性相当于标准小鼠表皮生长因子的29.16%.