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目的探讨重组变异链球菌表面蛋白（rPAc）在大肠杆菌中可溶性表达的最佳诱导条件并制备其多克隆抗体。方法通过改变pET20b（＋）-AP/BL21（DE3）plysS工程菌的培养条件,提高rPAc可溶性表达水平。用纯化的rPAc免疫BALB/c小鼠制备多克隆抗体,通过酶联免疫吸附测定（ELISA）和Western blot法鉴定抗体的免疫学活性。结果pET20b（＋）-AP/BL21（DE3）plysS工程菌在Luria-Bertan（iLB）培养基（pH值为7.2）上培养,至表示菌体密度的光密度值OD60