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在大肠杆菌中异源表达稻瘟菌CYP51（P450-14DM,MgCYP51B）基因,通过对MgCYP51B进行跨膜区预测和同源模建分析,并截短稻瘟菌CYP51B基因,构建了9种不同的重组表达质粒以实现蛋白表达.结果表明：只有pET28-MgB-83在3种宿主菌中实现了表达,且在BL21（DE3） pLysS中表达量最大.通过对稀有密码子和mRNA翻译起始区二级结构进行分析,发现稀有密码子和mRNA翻译起始区二级结构稳定性对MgCYP51B蛋白的表达都有影响,适用于稀有密码子表达的Rossetta（DE3）并