家蚕磷酸吡哆醇氧化酶在E.coli中的表达及酶学特征研究

来源 :蚕业科学 | 被引量 : 0次 | 上传用户：vera_00

【摘要】

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磷酸吡哆醇氧化酶(pyridoxine-5′-phosphate oxidase, PNPO)是维生素B6(VB6)代谢的关键酶.采用重组质粒pET32a(+)-PNPO原核表达家蚕(Bombyx mori)PNPO,经Ni2+亲和层析纯化后

【作者】

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王振张剑韵黄龙全

【机构】

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安徽农业大学茶与食品科技学院,合肥,230036;安徽农业大学生命科学学院,合肥,230036

【出处】

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蚕业科学

【发表日期】

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2010年3期

【关键词】

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家蚕磷酸吡哆醇氧化酶原核表达分离纯化酶学性质

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磷酸吡哆醇氧化酶(pyridoxine-5′-phosphate oxidase, PNPO)是维生素B6(VB6)代谢的关键酶.采用重组质粒pET32a(+)-PNPO原核表达家蚕(Bombyx mori)PNPO,经Ni2+亲和层析纯化后对其基本酶学性质进行分析.结果表明,纯化后的家蚕重组PNPO经SDS-PAGE鉴定为单一条带,比活力为529.81 nmol/(min·mg)蛋白,纯化倍数为7.1倍;该酶的最适反应温度为40 ℃,在50 ℃以下稳定;在pH 8.0～9.0之间酶活力最高,pH 6.0～10.0之间活力保持稳定.该结果有助于进一步开展家蚕PNPO的催化作用和表达调控机制的研究.

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