【摘 要】
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随着对新药的开发和现代生物技术的发展,探索药物与蛋白质间的结合特性研究日益加强.一般探索蛋白-药物结合作用的内容包括:蛋白-药物结合位点数、结合常数、作用力类型和结
【机 构】
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西北大学化学与材料科学学院,陕西西安710069
【出 处】
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全国生物医药色谱及相关技术学术交流会(2012)
论文部分内容阅读
随着对新药的开发和现代生物技术的发展,探索药物与蛋白质间的结合特性研究日益加强.一般探索蛋白-药物结合作用的内容包括:蛋白-药物结合位点数、结合常数、作用力类型和结合区域等信息的确定.根据文献[1],将液相色谱中溶质进样量与保留值方程扩展到蛋白-药物相互作用的研究中,建立了一种蛋白-药物结合常数的测定新方法.采用羰基二咪唑法将牛血清白蛋白(bovine serum albumin,BSA)键合在活化的氨丙基硅胶上,合成亲和色谱固定相.用本文方法测定了三种药物咖啡酸(CA)、汉黄芩素(WO)和木犀草素(LU)与固定化牛血清白蛋白(BSA)在人体生理条件(37℃,pH 7.40)下的结合常数,其结合常数分别为1.24×105L/mol,1.42×105L/mol,5.71×105L/mol,并与经典竞争置换法和相关文献数据对比,结果表明直接进样法是研究蛋白-药物相互作用的一种可靠方法.
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