半乳凝素-9(Gal-9)是一个“串联重复”的半乳糖凝素,存在两个保守的碳水化合物识别域(CRD)[1],一个由148个氨基酸残基组成的N-末端糖识别结构域(N-CRD)和由149个氨基酸残基组成的C-末端糖识别结构域(C-CRD),该“串联重复”能诱导活化的T淋巴细胞凋亡[2].X射线晶体学显示鼠型N-CRD为二聚体形式,人型N-CRD则为单体形式,而人型C-CRD为三聚体形式[2].人型Gal-9根据N-CRD和C-CRD的连接肽长度不同分为3个亚型,即:Gal-9(S)、Gal-9(M,也被称为ECA凝集素或尿酸转运蛋白)和Gal-9 (L)[3].这些亚型的表达是不均匀的,例如:T细胞选择性地高表达Gal-9(M)和Gal-9(L),但Gal-9(S)表达少[4].所有这些Gal-9亚型都具有较强的嗜酸性粒细胞趋化活性[5].然而,也有报道Gal-9亚型的活性差异,Gal-9 (L)抑制而Gal-9(S)和Gal-9(M)促进结肠癌细胞黏附血管内皮[6].此外,Gal-9连接肽的结构及长度也可以影响多价体的形成,影响Gal-9与聚糖配体的结合能力[7].另一方面,重组的Gal-9基因缺失突变,导致其中的连接肽序列完全被剪切,只保留了CRD的相关活性,即趋化嗜酸性粒细胞和诱导T细胞凋亡.表明连接肽对于Gal-9功能发挥是非必要的[8].Itoh等[9]也发现截断的连接肽更有助于Gal-9的结构稳定。