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为研究lZ-8蛋白的免疫调节活性，设计合成12个寡核苷酸片段，并用PCR方法将它们连接为经密码子优化的新LZ-8基因：将该新基因克隆至原核表达载pET-28b，构建重组表达质粒pET-28b-lz8，并在大肠杆菌BL21中进行诱导表达，表达产物经Ni离子亲和层析法纯化后，蛋白表达量达70mg·L^-1，通过不同品系小鼠的皮肤移植模型检测表明：纯化的重组蛋白具有一定程度的免疫抑制功能，还需进一步实验验证。