【摘 要】
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目的通过体外实验的方法研究炎性环境促进异常聚集的可溶性β-淀粉样蛋白(fibrillarβ-amyloid,fAβ)1-42引发神经毒性的分子机制。方法使用INF-γ(100U/mL)或/和fAβ1-42(50
【机 构】
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山西大同大学脑科学研究所; 复旦大学附属华山医院神经病学研究所; 山西中医学院第三中医院脑病科;
【基金项目】
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国家自然科学基金项目(81070957);山西省青年自然科学基金项目(2012021034-2);山西大同大学博士科研启动经费项目(2011-B-11);大同大学研究所科研项目~~
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目的通过体外实验的方法研究炎性环境促进异常聚集的可溶性β-淀粉样蛋白(fibrillarβ-amyloid,fAβ)1-42引发神经毒性的分子机制。方法使用INF-γ(100U/mL)或/和fAβ1-42(50μg/mL)剌激BV2小胶质细胞系,检测其膜式受体表达和炎性分子释放;并通过小胶质细胞和PC12神经元共培养体系,检测PC12细胞死亡和线粒体膜电位变化。结果 INF-γ诱导BV2细胞表面Aβ受体FPR2、RAGE和CD36表达明显增加。在INF-γ刺激下,fAβ1-42诱导小胶质细胞释放更多的炎性因子。在BV2和PC12共培养体系中,INF-γ和fAβ1-42的协同作用促使更多的PC12细胞走向死亡,使PC12细胞线粒体膜电位发生更强变化。结论 INF-γ诱导的Aβ结合受体表达量上调,可能参与Aβ激活小胶质细胞的炎性反应和随后的神经元毒性,可能成为今后阿尔茨海默病(Alzheimer′s disase,AD)患者治疗的靶点。
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