【摘 要】
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为了提高腈水解酶催化外消旋2-氨基丁腈不对称合成L-2-氨基丁酸的能力,首先从实验室的腈水解重组大肠杆菌中筛选获得了一株立体选择性较高的菌株E.coli BL21（DE3）/p ET-28bbll6
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为了提高腈水解酶催化外消旋2-氨基丁腈不对称合成L-2-氨基丁酸的能力,首先从实验室的腈水解重组大肠杆菌中筛选获得了一株立体选择性较高的菌株E.coli BL21（DE3）/p ET-28bbll6402。通过对其腈水解酶Nitbll6402进行三维结构同源模建和＂热点＂氨基酸分析,选择了6个位于＂疏水口袋＂附近的氨基酸残基（Y198、P239、P272、K251、E240和M234）进行点饱和突变,得到酶活力明显提高的突变型腈水解酶E240G和K251C。在60 mmol/L底物下,生成的L-2-氨基丁
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