大肠杆菌异源表达pmoB及催化甲烷氧化生成甲醇的研究

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颗粒甲烷单加氧酶(pMMO)是甲烷氧化菌中催化甲烷氧化生成甲醇的一种酶.Methylococcus capsulatus IMV3021的pMMO活性位点是pmoB亚基,该亚基是一种可溶性蛋白.我们研究将pmoB亚基进行异源表达及生物催化活性的验证.当培养基中烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)浓度为5 mmol/L时,可以观察到异源表达pmoB亚基具有催化甲烷氧化成甲醇活性,生成甲醇浓度为1.04 mmol/L.研究pMMO活性对于开发能直接将甲烷转化成甲醇的新型、环保催化剂有非常重要意义. Particulate methane monooxygenase (pMMO) is an enzyme that catalyzes the oxidation of methane to methanol in methanotrophs.Methylococcus capsulatus The pMMO active site of IMV3021 is the pmoB subunit, which is a soluble protein.We studied whether pmoB Subunit heterologous expression and biocatalytic activity of verification.When the concentration of nicotinamide adenine dinucleotide (NADH) in the medium of 5 mmol / L, it can be observed that the heterologous expression of pmoB subunit has catalytic methane oxidation into Methanol activity to generate methanol concentration of 1.04 mmol / L. Study of pMMO activity for the development of direct conversion of methane into methanol is a new, environmentally friendly catalyst is very important.
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