【摘 要】
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铜绿假单胞菌NJ-814(Pseudomonas aeruginosa NJ-814)所产氨肽酶具有良好的热稳定性。克隆出该氨肽酶编码基因(lap),测序得知该基因长度为1461 bp,编码486个氨基酸。将lap与
【机 构】
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江南大学生物工程学院,江南大学工业生物技术教育部重点实验室
【基金项目】
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江苏省产学研前瞻性联合研究项目(BY2014023-22)
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铜绿假单胞菌NJ-814(Pseudomonas aeruginosa NJ-814)所产氨肽酶具有良好的热稳定性。克隆出该氨肽酶编码基因(lap),测序得知该基因长度为1461 bp,编码486个氨基酸。将lap与表达载体pET-42a(+)连接构建重组基因pET-42a-lap,重组基因转化进入原核表达宿主E.coil BL21(DE3)构建重组菌BLAP,BLAP在16℃低温诱导下成功表达出重组氨肽酶。通过镍柱(Ni-NTA)亲和层析对重组酶进行分离纯化,得到电泳纯的重组酶酶液,纯化倍数和回收率分别
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