【摘 要】
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将从全人源噬菌体单链抗体库中经亲和筛选获得的抗白介素21受体单链抗体C2进行表达,摸索IPTG诱导表达的最佳浓度,经镍柱亲和层析分离纯化,HPLC鉴定单链抗体C2的纯度,并通过非
【机 构】
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南京中医药大学药学院,中国药科大学生命科学与技术学院,
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将从全人源噬菌体单链抗体库中经亲和筛选获得的抗白介素21受体单链抗体C2进行表达,摸索IPTG诱导表达的最佳浓度,经镍柱亲和层析分离纯化,HPLC鉴定单链抗体C2的纯度,并通过非竞争性ELISA固相法,经确定最佳抗原包板浓度、最佳抗原包板时间及最佳抗原与抗体结合反应时间,测定单链抗体C2的亲和常数。实验结果表明在0.1 mmol/L IPTG诱导下单链抗体C2可溶性表达在细胞周质,镍柱亲和层析纯化C2,纯度为92%,其最佳表达量为1.23 mg/L发酵液。采用非竞争性ELISA法,通过绘制不同浓度白介素21受体与单链抗体C2的结合反应曲线,计算出C2的亲和常数为(7.36±2.62)×10~8L/mol,与IL-21R有较强的亲和力,为其进一步开发进行肿瘤靶向治疗提供理论基础。
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