去折叠态β-乳球蛋白与表没食子儿茶素没食子酸酯的相互作用

来源 :食品科学 | 被引量 : 0次 | 上传用户：wuwald

【摘要】

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通过微波处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)得到去折叠态β-乳球蛋白(unfolded-β-lactoglobulin,U-β-LG),采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没

【作者】

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付珊琳钟俊桢姚文俊覃芳芳刘成梅刘伟

【机构】

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南昌大学食品科学与技术国家重点实验室

【出处】

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食品科学

【发表日期】

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2019年4期

【关键词】

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Β-乳球蛋白表没食子儿茶素没食子酸酯荧光光谱紫外吸收光谱圆二色光谱 β-lactoglobulin(β-LG) epigallocatechin gal

【基金项目】

：

国家自然科学基金地区科学基金项目(21366021),江西省自然科学基金青年项目(20161BAB214162),江西省教育厅青年项目(150091),南昌大学食品科学与技术国家重点实验室青年研究基金项目(SKLF-QN-201518).

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通过微波处理β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-LG)得到去折叠态β-乳球蛋白(unfolded-β-lactoglobulin,U-β-LG),采用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色光谱的方法研究表没食子儿茶素没食子酸酯(epigallocatechingallate,EGCG)与U-β-LG的相互作用机制。结果表明,EGCG能与β-LG和U-β-LG相互作用形成复合物。它们相互之间均主要为疏水作用力。在298K时,EGCG与β-LG和U-β-LG的结合距离分别为3.188nm和2.875n

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