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目的探讨变形链球菌表面蛋白可变区(V+)基因在大肠杆菌中高效诱导表达及其表达产物的进一步纯化.方法将V+基因以C端融合6个组氨酸的形式在E.coli BL21(DE3)中进行IPTG诱导表达.His6融合表达产物经金属离子(Ni2+)配体亲和层析分离纯化,SDS-PAGE电泳和Western blot印迹分析表达产物.结果 SDS-PAGE分析确定有与His6融合表达产物(His6-rV+)理论相对分子质量一致的诱导表达条带,其表达量占全菌蛋白的20%左右,表达产物以可溶形式存在.进一步纯化目的蛋白,纯度