【摘 要】
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一种双亲有机化合物聚苯乙烯马来酸丁酯（ＳＭＡ）经酰胺键与重组人铜锌超氧化物歧化酶（ｒｈＣｕ／ＺｎＳＯＤ）共价交联，制得修饰酶．当４２％游离氨基被修饰时，保留酶活力为８８％．酶蛋白主链结构在修饰前后变化不大．与天然酶相
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一种双亲有机化合物聚苯乙烯马来酸丁酯（ＳＭＡ）经酰胺键与重组人铜锌超氧化物歧化酶（ｒｈＣｕ／ＺｎＳＯＤ）共价交联，制得修饰酶．当４２％游离氨基被修饰时，保留酶活力为８８％．酶蛋白主链结构在修饰前后变化不大．与天然酶相比，修饰酶的生物半衰期延长了２２倍，抗蛋白水解酶能力亦有所增强．
A polygryl maleate (SMA), an amphipathic organic compound, is covalently cross-linked with a recombinant human copper-zinc-superoxide dismutase (rhCu / ZnSOD) via an amide bond to produce a modified enzyme. When 42% free amino groups were modified, the enzyme activity retained was 88%. The main structure of enzyme protein did not change much before and after modification. The biological half-life of modified enzymes is 22 times longer than that of native enzymes, and the ability of anti-proteases is also enhanced.
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