【摘 要】
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前期研究曾分离获得一种纯度均一的天然苦荞过敏蛋白（tartary buckw heatallergena,TBa）,免疫检测发现其为苦荞中的主要过敏原。本实验采用定点突变的方法对得分较高的表位E1的
【机 构】
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化学生物学与分子工程教育部重点实验室,山西大学环境科学与工程研究中心
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前期研究曾分离获得一种纯度均一的天然苦荞过敏蛋白（tartary buckw heatallergena,TBa）,免疫检测发现其为苦荞中的主要过敏原。本实验采用定点突变的方法对得分较高的表位E1的基因进行分子改造,构建5个突变体L39R、L42R、L47R、V52R、L54R。在大肠杆菌BL21中分别进行表达,经Ni2＋-NTA亲和纯化后得到纯度较高的重组突变体蛋白。ELISA和点杂交检测发现,与突变前的E1相比,突变体L42R、L47R、L54R的免疫活性明显降低,这表明Leu42、Leu47、Leu
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