MTGase聚合大豆蛋白及其改性机理——（I）MTGase催化大豆蛋白研究

来源 :中国粮油学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户：omlieo

【摘要】

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采用SDS-PAGE结合凝胶扫描技术，研究了微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆酸沉蛋白(SAPP)的聚合作用，以及不同酶量、加热或蛋白酶预处理对该聚合反应的影响。结果显示：(1)MTGase

【作者】

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唐传核杨晓泉赵谋明陈中彭志英

【机构】

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华南理工大学食品与生物工程学院

【出处】

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中国粮油学报

【发表日期】

：

2004年1期

【关键词】

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微生物转谷氨酰胺酶大豆酸沉蛋白聚合作用改性机理催化 microbial transgltutaminase (MTGase) soybean prote

【基金项目】

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广东省“十五”农产品加重大专项(A2 0 30 1 ),华南理工大学自然科学基金(E52 760 )资助,国家自然科学基金(2 0 30 60 0 8)

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采用SDS-PAGE结合凝胶扫描技术，研究了微生物转谷氨酰胺酶(MTGase)对大豆酸沉蛋白(SAPP)的聚合作用，以及不同酶量、加热或蛋白酶预处理对该聚合反应的影响。结果显示：(1)MTGase较易催化SAPP的大豆球蛋白(glycinin)聚合，而不易使7S球蛋白聚合，而且只能使大豆球蛋白中的酸性亚基聚合，几乎不能使其碱性亚基聚合；(2)随着酶量的增加，MTGase对大豆球蛋白的聚合效果逐渐递增，10～20U／g酶量范围内的聚合效果差不多；(3)加热预处理(100℃，O～45s)可显著地提高MTGas

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