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极耐热双功能酶的表达纯化及性质研究

来源 :湖北农业科学 | 被引量 : 4次 | 上传用户：fy9876

【摘 要】

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将含海栖热袍菌(Thermoga maritima)β-木糖苷酶(Xyl)基因的重组质粒p ET-28a-xyl导入大肠杆菌BL21-Codon Plus(DE3)-RIL中,经诱导实现高效表达,经热处理和Ni2+亲和层析纯化达到电泳均一,并对纯化的重组酶Xyl的酶学性质进行研究。结果表明,重组Xyl同时具有木糖苷酶和阿拉伯糖酶活性,即为双功能酶。以对硝基苯酚-ɑ-阿拉伯呋喃糖苷(p NPAF)作

【作 者】

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王锐丽 王玉 薛业敏 

【机 构】

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信阳农林学院生物与制药工程学院,焦作师范高等专科学院理工学院,南京师范大学金陵女子学院

【出 处】

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湖北农业科学

【发表日期】

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2016年11期

【关键词】

：

极耐热 双功能酶 海栖热袍菌(Thermoga maritima)β-木糖苷酶(Xyl) 纯化 性质 thermostable  bifunctional en 

【基金项目】

：

河南省科技攻关项目（132102110047）

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将含海栖热袍菌(Thermoga maritima)β-木糖苷酶(Xyl)基因的重组质粒p ET-28a-xyl导入大肠杆菌BL21-Codon Plus(DE3)-RIL中,经诱导实现高效表达,经热处理和Ni2+亲和层析纯化达到电泳均一,并对纯化的重组酶Xyl的酶学性质进行研究。结果表明,重组Xyl同时具有木糖苷酶和阿拉伯糖酶活性,即为双功能酶。以对硝基苯酚-ɑ-阿拉伯呋喃糖苷(p NPAF)作为底物,重组酶Xyl的最适作用温度和最适p H分别为80~90℃和5.8,90℃的半衰期为1.0 h,在

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