【摘 要】
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将源于白囊耙齿菌(Irpex lacteus)的一种锰过氧化物酶(manganese peroxidase,MnP)基因进行密码子优化后连接于表达载体pET-28a,并在E.coli BL21中表达,重组锰过氧化物酶经镍
【机 构】
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江苏大学生命科学研究院,江苏中兴药业有限公司
【基金项目】
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江苏省农业科技自主创新资金项目CX(17)3044,江苏省重点研发计划(现代农业)BE2017355,江苏省自然科学基金青年基金项目(BK20170541),江苏镇江丹徒区社会发展项目(SH2018002)
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将源于白囊耙齿菌(Irpex lacteus)的一种锰过氧化物酶(manganese peroxidase,MnP)基因进行密码子优化后连接于表达载体pET-28a,并在E.coli BL21中表达,重组锰过氧化物酶经镍离子亲和层析分离得到纯酶,其分子质量和比酶活分别为43 ku和24 U/mg。酶学性质研究表明,重组锰过氧化物酶的最适反应温度为40℃,最适反应pH值为3.0,且该重组酶在20℃~50℃、pH 2.5~3.5范围内稳定性较好。当添加的金属离子浓度为10 mmol/L,Na^+、Ca^2+和
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