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为了测定木聚糖酶XynB-E18的活性以及酶学特征，采用大肠杆菌原核表达系统对来源于青贮饲料菌群的木聚糖酶XynB-E18进行重组表达纯化。在16℃180 r·min-1条件下表达，并通过Ni亲和层析和分子排阻层析的方法进行纯化，用DNS显色法测定其酶学性质。得到的重组蛋白能在大肠杆菌中获得高效表达，纯化后的蛋白溶液纯度达90%以上，蛋白分子量约为38kDa，酶活力可达1782 U，最适反应pH为6.5，在中性偏碱性条件下酶的稳定性较好，最适反应温度为50℃，在50℃以下酶的热稳定性保持较好。实