【摘 要】
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人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)属于包膜病毒,它通过包膜糖蛋白gp120/gp41复合体与CD4受体结合后吸附在宿主细胞膜上,然后通过gp41 N端的3个α-螺旋与C端的3个α-螺旋相互靠拢,
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人类免疫缺陷病毒1型(HIV-1)属于包膜病毒,它通过包膜糖蛋白gp120/gp41复合体与CD4受体结合后吸附在宿主细胞膜上,然后通过gp41 N端的3个α-螺旋与C端的3个α-螺旋相互靠拢,以反式平行方式卷曲,形成“三聚体-发夹”结构,促使其包膜与宿主细胞膜发生融合,最终使核衣壳进入细胞质内。已知一种能够与N端结合的蛋白质(C-pep-tides),可作用于前发夹中间体,从而阻止“三聚体-
Human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) is an enveloped virus that binds to the CD4 receptor via the envelope glycoprotein gp120 / gp41 complex and is then adsorbed on the host cell membrane, which is then transduced by three α-helices at the N-terminus of gp41 Three C-terminal α-helices move closer to each other and curl in an anti-parallel manner to form a ”trimer-hairpin“ structure, which promotes the fusion of the envelope with the host cell membrane and finally the entry of the nucleocapsid into the cytoplasm. A protein known to bind to the N-terminus (C-pep-tides) is known to act on pre-hairpin intermediates and prevent ”trimer-
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