目的研究人B7.2分子中IgV和IgC 结构域何者含有与受体结合的位点；对由原核系统表达的B7.2蛋白体外共刺激活性作出评价。 方法　用PCR方法扩增人B7.2分子胞外区的三个片段，即IgV、IgC和包括IgV和IgC在内的Ig（V+C）区段，将三片段克隆入pGEM-Teasy。继而将三片段克隆入原核表达载体pGEX-4T-3，得到pGEX-4T-3-hB7.2 IgV、pGEX-4T-3-hB7.2 IgC和pGEX-4T-3-hB7.2 Ig(V+C)三个重组体，将三重组体转化宿主菌DH5α。经SDS-PAGE和Western blot证实与GST融合存在的相应靶蛋白的表达。用抗CD3单抗模拟T细胞活化的第一信号，用［3H］-TdR掺入法观察加入目的蛋白作为第二信号可否对T细胞活化起协同效应。结果　工程菌可表达出人B7.2分子的三种融合蛋白：GST-hB7.2 IgV、GST-hB7.2 IgC和GST-hB7.2 Ig(V+C)， 且以包涵体形式存在。在第一信号存在条件下，GST-hB7.2 Ig(V+C)和GST-hB7.2 IgV均能协同第一信号活化T淋巴细胞，但GST-hB7.2 IgC无此功能。 结论　细菌可表达出具有功能活性的人B7.2融合蛋白，单一的人B7.2 IgV结构域足以与受体结合，共刺激T细胞活化。