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幽门螺杆菌肽脱甲酰基酶(PDF)的可溶性表达是基于PDF靶位新药筛选的前提.本研究在克隆肽脱甲酰基酶基因(def)后,构建了其融合表达载体pTrcHisB-def,并在不同宿主菌(大肠杆菌BL21、DH5α和JM109)中进行了诱导表达.结果显示,只有在BL21(DE3)中获可溶性表达,产物经纯化后具有肽脱甲酰基酶活性.以上研究为PDF特性分析及PDF抑制剂筛选奠定了基础.