【摘 要】
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采用模拟氧化体系(10μmol/L FeCl3,100μmol/L抗坏血酸,0、0.5、1、3、5、10 mmol/L H2O2),研究不同氧化程度对猪肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)结构及凝胶性质的影
【机 构】
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陕西科技大学食品与生物工程学院,北京工商大学北京食品营养与人类健康高精尖创新中心,中国林业科学研究院林产化学工业研究所
【基金项目】
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国家自然科学基金青年科学基金项目(31801480,31501502),陕西省科技厅自然科学基础研究计划项目(2019JQ-397),北京市食品添加剂工程技术研究中心开放课题(210170094).
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采用模拟氧化体系(10μmol/L FeCl3,100μmol/L抗坏血酸,0、0.5、1、3、5、10 mmol/L H2O2),研究不同氧化程度对猪肌原纤维蛋白(myofibrillar protein,MP)结构及凝胶性质的影响.结果表明:随H2O2浓度升高,蛋白羰基含量上升,总巯基含量、自由氨基含量及内源荧光强度下降,十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳表明氧化诱导二硫键的形成引起蛋白质交联聚集加剧,进而导致蛋白表面疏水性和溶解度降低;当H2O2浓度小于1.0 mmol/L时,MP热诱导凝胶性能无明
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