【摘 要】
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从基因突变的F1-ATP酶(基因突变质粒,α-C193S, γ-S107C,β亚基带有10个组氨酸标记(His-Tag),转入到菌株大肠杆菌JM103)的菌株中筛选出一高表达菌株.该菌株表达的F1-ATP酶经
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从基因突变的F1-ATP酶(基因突变质粒,α-C193S, γ-S107C,β亚基带有10个组氨酸标记(His-Tag),转入到菌株大肠杆菌JM103)的菌株中筛选出一高表达菌株.该菌株表达的F1-ATP酶经纯化后其水解活性明显高于文献值. 从单分子水平上进行观察,发现在水解ATP过程中,γ亚基上连接的荧光标记蛋白微丝,其旋转速度要比文献中同样条件下快约一倍.
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