Kitasatospora sp．MY 5-36中ε-聚赖氨酸降解酶的纯化及酶学性质

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【摘要】

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Kitasatospora sp．MY5-36中ε-聚赖氨酸降解酶（PLD酶）进行了纯化和酶学性质研究．通过DEAE-Sepharose，Source 15Q，Mono Q三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶，收率达40．7％，纯化倍数为500

【作者】

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冯小海徐晓滢姚忠徐虹

【机构】

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南京工业大学制药与生命科学学院材料化学工程国家重点实验室

【出处】

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过程工程学报

【发表日期】

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2007年6期

【关键词】

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ε-聚赖氨酸降解酶(PLD酶) 阴离子交换层析酶学性质 ε-poly-L-lysine-degrading enzyme anion exchange chr

【基金项目】

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国家重点基础研究发展规划（973）基金资助项目（编号：2007CB714304）国家高技术研究发展计划（863）基金资助项目（编号：2006AA03Z453）,江苏省高技术基金资助项目（编号：BG20055042）

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Kitasatospora sp．MY5-36中ε-聚赖氨酸降解酶（PLD酶）进行了纯化和酶学性质研究．通过DEAE-Sepharose，Source 15Q，Mono Q三步阴离子交换层析从细胞中得到纯酶，收率达40．7％，纯化倍数为500倍．经SDS-PAGE电泳、凝胶过滤层析检测PLD酶由2个同聚亚基组成，亚基和全酶相对分子量分别为43．6和87．0kDa．PLD酶的最适反应温度为30℃，最适pH值为7．0，20-40℃保存时酶活力稳定，50～60℃保存时酶活力迅速下降，最大反应速率Vmax=0．1

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