【摘 要】
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应用UV光谱法研究在pH 4.20的酸性溶液中,枯草杆菌蛋白酶(BSP)与茜素氨羧络合剂(ALC)的相互作用.测得生成的缔合物的最大吸收峰为510 nm,与试剂相比红移85 nm.应用平衡透析法
【机 构】
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西南科技大学材料学院化学与生物工程系,中国科学院成都生物研究所
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应用UV光谱法研究在pH 4.20的酸性溶液中,枯草杆菌蛋白酶(BSP)与茜素氨羧络合剂(ALC)的相互作用.测得生成的缔合物的最大吸收峰为510 nm,与试剂相比红移85 nm.应用平衡透析法、摩尔比法和双波长法进行测定,结果表明,表观摩尔吸光系数εB=6.68×103L·mol-1·cm-1,表观结合常数K=7.25×106L·mol-1,平均结合数n=10,与BSP的活性部位基本吻合.研究发现,该反应基本符合Scatchard模型,认为是BSP与AL
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