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为了解新型鸭呼肠孤病毒（ NDRV TH11株）σC蛋白的抗原性，采用RT-PCR方法扩增了NDRV TH11株σC蛋白的编码基因，将其克隆于原核表达载体pET-30a（＋）中，转化大肠杆菌BL21（DE3），经IPTG诱导表达His-σC重组蛋白。 SDS-PAGE和Western blot分析表明该重组蛋白获得高效表达，并具有较好的反应原性。以纯化的σC蛋白免疫实验兔制备了抗σC蛋白的多克隆抗体，间接ELISA检测结果显示其效价达1∶20000以上；间接免疫荧光试验表明，多克隆抗体能够特异性识别NDR