【摘 要】
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对产自地衣芽孢杆菌(B. licheniformis)2709的碱性蛋白酶通过乙醇沉淀、盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析4步纯化,最终获得电泳纯的酶。以去酰胺度及酶比活力为指标,对碱
【机 构】
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哈尔滨商业大学食品工程学院,哈尔滨高科大豆食品有限责任公司
【基金项目】
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国家“863”计划项目(2006AA10Z329)
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对产自地衣芽孢杆菌(B. licheniformis)2709的碱性蛋白酶通过乙醇沉淀、盐析、DEAE阴离子交换层析、凝胶层析4步纯化,最终获得电泳纯的酶。以去酰胺度及酶比活力为指标,对碱性蛋白酶分离纯化条件进行优化。结果发现:提纯酶的比活力达61069U/mg,纯化倍数为38.7,活性回收率为19.3%,去酰胺度为20.9%。并研究该酶的基本酶学特性,结果发现:该酶最适作用pH值为10.0,最适反应温度为50℃。40℃保温2h后该酶保持80%以上的活力,在pH8～11之间有较高的pH值稳定性。
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