【摘 要】
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利用硫酸铵分级沉淀和交联葡聚糖G-100凝胶柱纯化了高效降解羽毛的嗜麦芽窄食单胞菌YHYJ-1所产角蛋白酶,纯化的角蛋白酶,经SDS-PAGE蛋白电泳分析,分子量为48.3 kda.结果表明,
【机 构】
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青岛农业大学生命科学学院,山东省农业科学院高新技术研究中心
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利用硫酸铵分级沉淀和交联葡聚糖G-100凝胶柱纯化了高效降解羽毛的嗜麦芽窄食单胞菌YHYJ-1所产角蛋白酶,纯化的角蛋白酶,经SDS-PAGE蛋白电泳分析,分子量为48.3 kda.结果表明,该酶最适反应温度和最适pH值分别为50℃和9.0,30～40℃具有较好的温度稳定性,60℃酶活下降很快；在pH7.0 ～9.5的范围内具有较好的稳定性.金属离子Ni2+、Zn2+对角蛋白酶具有明显抑制作用,Cu2+、Fe2、Fe3+能完全抑制酶活；1％巯基乙醇对酶具有明显激活作用.EDTA和PMSF对该角蛋白酶几乎完全抑制,可判定该酶是丝氨酸金属蛋白酶,是一种新的蛋白酶.
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