【摘 要】
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将牛乳铁蛋白素（lactoferricin B）基因克隆到表达载体pET28a后,转化到BL21大肠杆菌表达系统,筛选表达温度和诱导剂IPTG的浓度,使其在原核表达系统中表达,将诱导表达的产物进行T
【机 构】
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中国科学院亚热带农业生态研究所,中国科学院研究生院,基因桥有限股份公司
【基金项目】
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湖南省重大科技专项(2007FJ1003);中国科学院海外杰出学者基金项目(2005-1-7);国家自然科学基金项目(30700581;30771558;30671517;30528006)
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将牛乳铁蛋白素（lactoferricin B）基因克隆到表达载体pET28a后,转化到BL21大肠杆菌表达系统,筛选表达温度和诱导剂IPTG的浓度,使其在原核表达系统中表达,将诱导表达的产物进行Tricine-SDS-PAGE蛋白电泳及抑菌活性检测,证明该表达产物是乳铁蛋白素。实验结果表明,LactoferricinB基因能够在原核表达系统中表达,表达量约占细菌总蛋白的21%,而且表达的蛋白质具有生物学活性。
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