【摘 要】
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α-糜蛋白酶(α-CT)为丝氨酸蛋白酶类水解酶，催化活性中心由天门冬氨酸(Asp)-组氨酸(His)-丝氨酸(Ser)组成，蛋白质含有五个链间和链内的二硫键。α-CT 同一系列功能性的代
【机 构】
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河南师范大学化学化工学院绿色化学介质与反应省部共建教育部重点实验室,新乡,453007
【出 处】
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第十七届全国化学热力学和热分析学术会议
论文部分内容阅读
α-糜蛋白酶(α-CT)为丝氨酸蛋白酶类水解酶，催化活性中心由天门冬氨酸(Asp)-组氨酸(His)-丝氨酸(Ser)组成，蛋白质含有五个链间和链内的二硫键。α-CT 同一系列功能性的代谢酶类似，能水解多肽链的酰胺键，对在酰基侧有芳香环的肽键或酯键的水解具有特异性和高度选择性。由于在生理pH 值下α-CT 的活性中心被正电荷所包围，阴离子表面活性剂(如SDS)与α-CT 之间强的静电作用，结合疏水作用的影响，一般对酶的活性都具有强的抑制作用。阳离子表面活性剂与α-CT 的作用相对较弱，一般不会造成球蛋白的展开，对酶活性抑制或增强乃至超活性皆有报道[1-4]，但系统的研究相对较少，对影响活性的机理还没有明确的认识。本文以α-CT 作为模型酶研究了阳离子Gemini 表面活性剂GN10 存在下对醋酸二萘酯(2-NA)催化水解的动力学和影响因素。通过UV-vis 光谱、等温滴定量热(ITC)、电导率测量、动态光散射(DLS)、荧光光谱等研究了GN10 存在下的酶催化动力学、GN10 与酶的相互作用及底物在表面活性剂中分配等，为进一步讨论GN10 与α-CT 作用的微观结构与酶活性之间的关系提供了实验依据。
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