论文部分内容阅读
先后通过硫酸铵沉淀、疏水性层析及离子交换层析将来源于西梅籽的耐受葡萄糖的β-葡萄糖苷酶Ⅰ纯化至电泳纯.经SDS-PAGE分析，该酶分子量约为61.2 kDa；等电聚焦测定其等电点为5.0.其最适pH和反应温度分别为5.5～6.0和50℃.该酶在温度高至50℃及较宽pH范围内均非常稳定，在5 mM Ag+或Hg2+存在时，酶活完全被抑制.δ-葡萄糖酸内酯及葡萄糖是该酶的竞争性抑制剂，其抑制常数(Ki)分别为0.86及382.4 mM.该酶在催化对硝基苯β-D-葡萄糖苷及对硝基苯β-D-岩藻糖苷时表现出高活性，然而纤维二糖不是其底物.该酶以对硝基苯β-D-葡萄糖苷及对硝基苯β-D-岩藻糖苷为底物时的Km值分别为1.73 mM(Vmax=21.9 U/mg)及0.13 mM (Vmax=16.9 U/mg).由于诸多优良特性，该酶展现出广阔的工业应用前景.